Группа компаний "Униконс"

Продвижение и реализация пищевых добавок, антисептиков и другой продукции НПО Альтернатива.

Перейти на сайт

"Униконс Колор"

Пищевые красители российского производства.

Сахарный (карамельный) колер - от 100 руб/кг!

Перейти на сайт

"Петритест"

Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.

Перейти на сайт

Биологические катализаторы, синтезируемые живыми клетками, называются фер­ментами. Главная их роль заключается в превращении сложных органических соеди­нений в простые, которые участвуют в биосинтетических процессах. По химической природе ферменты представляют собой простые или сложные белки.

С точки зрения технологии солодоращения и пивоварения следует обратить внима­ние на ферменты, относящиеся к классам гидролаз (3 класс) и оксидоредуктаз (1 класс).

Гидролазы расщепляют гликозидные (карбоксигидролазы), эфирные (эстеразы) и пептидные связи (пептидазы) путем присоединения радикалов воды.

Оксидоредуктазы катализируют отделение или присоединение водорода. Это каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза, липоксигеназа. Все эти ферменты находятся либо в зародыше, либо в алейроновом слое, либо и в зародыше и алейроновом слое одновременно.

В табл. 1.9 приведены сведения об активности в зерне некоторых наиболее важных с точки зрения пивоварения ферментов и механизме их действия во время солодора­щения и затирания.

Таблица 1.9

Локализация, активность и механизм действия ферментов ячменя

Фермент Активность в зерне ячменя Механизм действия
β-глюкан-солюбилаза В активной форме Высвобождение β-глюкана из клеточных стенок
Эндо-1,4β-глюканаза

Низкая,

либо отсутствует

Гидролиз β1,4 связей в β-глюканах и целлюлозе с образованием глюканодекстринов и олигосахаридов
Эндо-1,3β-глюканаза

Низкая,

либо отсутствует

Гидролиз β1,3 связей с образованием глюканодек­стринов и олигосахаридов
Экзо-1,3β-глюканаза В активной форме Гидролиз β1,3 связей с образованием глюканодек­стринов и дисахаридов
Пептидазы
Эндопептидазы

Низкая,

либо отсутствует

Высокомолекулярные протеины гидролизуют до полипептидов. При длительном воздействии – до пептидов и аминокислот

Экзопептидазы

(аминопептидазы,

корбоксипептидазы)

В активной форме Высокомолекулярные протеины, полипеитиды и пептиды гидролизуют до пептидов с меньшей молекулярной массой и аминокислот
Дипептидазы В активной форме Дипептиды гидролизует до аминокислот
Карбоксигидролазы
β-амилаза В активной форме

Гидролиз амилопектина до мальтозы, мальтотриозы и декстринов.

Гидролиз амилозы до мальтозы и декстринов

β-амилаза В неактивной форме Гидролиз амилозы до олигосахаридов. Гидролиз амилопектина до декстринов
Предельная декстриназа Низкая активность Гидролиз α-1,6 связей в предельных декстринах, которые образуются при гидролизе амилопектина
Эстеразы
Липаза В активной форме Гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты
Кислая фосфатаза В активной форме Гидролизует фосфорнокислые эфиры с образованием неорганического фосфата
Пероксидаза В активной форме Расщепляет перекись водорода или органические перекиси в присутствии доноров водорода (фенолов, ароматических аминов и ароматических кислот)
Липоксигеназа Высокая активность во время солодоращения В результате действия фермента образуются гидро­перекиси окисляемого субстрата, которые обладают высокой окислительной способностью. Окисляются жирные кислоты, фенолы.
Полифенолоксидаза В активной форме Окисление антоцианогенов с образованием продук­тов конденсации димерных фенолов и фенол-белок
         

В табл. 1.10 даны оптимальные физико-химические условия для проявления активности этих ферментов в процессе затирания солода.

Таблица 1.10

Оптимальные физико-химические условия для проявления активности ферментов и температуры их инактивации

Фермент Оптимальная температура Оптимальная величина рН Температура инактивации
Нарцисс, 1980 В. Купце, 2001 Нарцисс, 1980 В. Купце, 2001
Цитолитические
Эндо-1,4(3)β-глюканаза 40-45 45-50 4,5-4,8 - 55
Экзо-1,4β-глюканаза 40 - 4,5 - -
Пептидазы
Эндопептидазы 50-60 - 5,0-5,2 - 80
Карбоксипептидаза 50-60 (60) -

5,2

(4,8-5,6*)

- 70
Аминопептидаза 40-45 -

7,0

7,2

- 50
Дипептидаза 40-50 - 7,8-8,2 - 50
3-глюкан-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью* 62 60-65 4,6-4,9 - 73
Карбоксигидролазы
α-амилаза 70-75 72-75 5,6-5,8 5,6-5,8 80
Β-амилаза 60-65 60-65 5,4-5,6 5,4-5,5 70
предельная декстриназа 55-60 50-60 5,1 - 70-65
Эстеразы
Липаза 35-40 - 6,8 - 65
β-глюкан-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью эстеразы 62 60-65 6,6-7,0 - 73
кислая фосфатаза 53 - 4,5-5,0 - 70
Оксидоредуктазы
Липоксигеназа - Низкие температуры - 6,0 60

*Епаrі Т.-М., Макіпеп V., 1993.

 

яндекс.ћетрика