Биологические катализаторы, синтезируемые живыми клетками, называются ферментами. Главная их роль заключается в превращении сложных органических соединений в простые, которые участвуют в биосинтетических процессах. По химической природе ферменты представляют собой простые или сложные белки.
С точки зрения технологии солодоращения и пивоварения следует обратить внимание на ферменты, относящиеся к классам гидролаз (3 класс) и оксидоредуктаз (1 класс).
Гидролазы расщепляют гликозидные (карбоксигидролазы), эфирные (эстеразы) и пептидные связи (пептидазы) путем присоединения радикалов воды.
Оксидоредуктазы катализируют отделение или присоединение водорода. Это каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза, липоксигеназа. Все эти ферменты находятся либо в зародыше, либо в алейроновом слое, либо и в зародыше и алейроновом слое одновременно.
В табл. 1.9 приведены сведения об активности в зерне некоторых наиболее важных с точки зрения пивоварения ферментов и механизме их действия во время солодоращения и затирания.
Таблица 1.9
Локализация, активность и механизм действия ферментов ячменя
| Фермент | Активность в зерне ячменя | Механизм действия | ||
| β-глюкан-солюбилаза | В активной форме | Высвобождение β-глюкана из клеточных стенок | ||
| Эндо-1,4β-глюканаза |
Низкая, либо отсутствует |
Гидролиз β1,4 связей в β-глюканах и целлюлозе с образованием глюканодекстринов и олигосахаридов | ||
| Эндо-1,3β-глюканаза |
Низкая, либо отсутствует |
Гидролиз β1,3 связей с образованием глюканодекстринов и олигосахаридов | ||
| Экзо-1,3β-глюканаза | В активной форме | Гидролиз β1,3 связей с образованием глюканодекстринов и дисахаридов | ||
| Пептидазы | ||||
| Эндопептидазы |
Низкая, либо отсутствует |
Высокомолекулярные протеины гидролизуют до полипептидов. При длительном воздействии – до пептидов и аминокислот | ||
|
Экзопептидазы (аминопептидазы, корбоксипептидазы) |
В активной форме | Высокомолекулярные протеины, полипеитиды и пептиды гидролизуют до пептидов с меньшей молекулярной массой и аминокислот | ||
| Дипептидазы | В активной форме | Дипептиды гидролизует до аминокислот | ||
| Карбоксигидролазы | ||||
| β-амилаза | В активной форме |
Гидролиз амилопектина до мальтозы, мальтотриозы и декстринов. Гидролиз амилозы до мальтозы и декстринов |
||
| β-амилаза | В неактивной форме | Гидролиз амилозы до олигосахаридов. Гидролиз амилопектина до декстринов | ||
| Предельная декстриназа | Низкая активность | Гидролиз α-1,6 связей в предельных декстринах, которые образуются при гидролизе амилопектина | ||
| Эстеразы | ||||
| Липаза | В активной форме | Гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты | ||
| Кислая фосфатаза | В активной форме | Гидролизует фосфорнокислые эфиры с образованием неорганического фосфата | ||
| Пероксидаза | В активной форме | Расщепляет перекись водорода или органические перекиси в присутствии доноров водорода (фенолов, ароматических аминов и ароматических кислот) | ||
| Липоксигеназа | Высокая активность во время солодоращения | В результате действия фермента образуются гидроперекиси окисляемого субстрата, которые обладают высокой окислительной способностью. Окисляются жирные кислоты, фенолы. | ||
| Полифенолоксидаза | В активной форме | Окисление антоцианогенов с образованием продуктов конденсации димерных фенолов и фенол-белок | ||
В табл. 1.10 даны оптимальные физико-химические условия для проявления активности этих ферментов в процессе затирания солода.
Таблица 1.10
Оптимальные физико-химические условия для проявления активности ферментов и температуры их инактивации
| Фермент | Оптимальная температура | Оптимальная величина рН | Температура инактивации | ||
| Нарцисс, 1980 | В. Купце, 2001 | Нарцисс, 1980 | В. Купце, 2001 | ||
| Цитолитические | |||||
| Эндо-1,4(3)β-глюканаза | 40-45 | 45-50 | 4,5-4,8 | - | 55 |
| Экзо-1,4β-глюканаза | 40 | - | 4,5 | - | - |
| Пептидазы | |||||
| Эндопептидазы | 50-60 | - | 5,0-5,2 | - | 80 |
| Карбоксипептидаза | 50-60 (60) | - |
5,2 (4,8-5,6*) |
- | 70 |
| Аминопептидаза | 40-45 | - |
7,0 7,2 |
- | 50 |
| Дипептидаза | 40-50 | - | 7,8-8,2 | - | 50 |
| 3-глюкан-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью* | 62 | 60-65 | 4,6-4,9 | - | 73 |
| Карбоксигидролазы | |||||
| α-амилаза | 70-75 | 72-75 | 5,6-5,8 | 5,6-5,8 | 80 |
| Β-амилаза | 60-65 | 60-65 | 5,4-5,6 | 5,4-5,5 | 70 |
| предельная декстриназа | 55-60 | 50-60 | 5,1 | - | 70-65 |
| Эстеразы | |||||
| Липаза | 35-40 | - | 6,8 | - | 65 |
| β-глюкан-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью эстеразы | 62 | 60-65 | 6,6-7,0 | - | 73 |
| кислая фосфатаза | 53 | - | 4,5-5,0 | - | 70 |
| Оксидоредуктазы | |||||
| Липоксигеназа | - | Низкие температуры | - | 6,0 | 60 |
*Епаrі Т.-М., Макіпеп V., 1993.
