Группа компаний "Униконс"

Продвижение и реализация пищевых добавок, антисептиков и другой продукции НПО Альтернатива.

Перейти на сайт

"Антисептики Септоцил"

Септоцил. Бытовая химия

Септоцил - ваш выбор в борьбе за чистоту

Перейти на сайт

"Петритест"

Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.

Перейти на сайт

 

В процессе гомогенизации молоко подвергается самым сильным механическим воздействиям. Возникающие при гомогенизации силы разрушают оболочку шарика жира, в результате чего происходит его дробление на более мелкие (диаметр ≈ 1 мкм), а также могут меняться форма и структура преимущественно крупных мицелл казеина, которые приобретают неровные края, их поверхность несколько разрыхляется, происходит их диспергирование наряду с агрегированием. Вокруг вновь образующихся шариков жира возникает новая оболочка, в формировании которой участвуют в основном казеин, фосфолипиды и сывороточные белки. Поэтому при гомогенизации молока происходит определенное перераспределение ферментов, связанных с ОШЖ и с мицеллами казеина, и, соответственно, изменение их активности, которое зависит от времени проведения гомогенизации (до или после пастеризации), температуры, давления, числа ступеней и способа гомогенизации молока. Оптимальными режимами гомогенизации являются 10...20 МПа при температуре 60...65 °С, в зависимости от вида и состава изготовляемого продукта.

Рис. 43. Влияние давления гомогенизации

Рис. 43. Влияние давления гомогенизации на активность ксантиноксидазы сырого молока (молоко предварительно нагрето до 48 °С с выдержкой 5 мин) (Demott B. J., Praepanitchai O.A., 1978). (1 ед. соответствует количеству мкмолей мочевой кислоты, образующейся в течение 1 мин при 25 °С)

Установлено, что в результате гомогенизации молока изменяется активность ксантиноксидазы. Так, при повышении давления гомогенизации (в одну ступень) от ≈ 5,0 до 28,0 МПа при 48 °С активность этого фермента увеличивалась (рис 43). Коэффициент корреляции при этом составил 0,996.

Показано, что при гомогенизации (двухступенчатая с общей величиной давления 25 МПа при 50...60°С) сырого цельного молока с использованием в качестве субстратов для ксантиноксидазы молока 10 мг NO-3/л молока и 0,1 ммоль ксантина, ксантиноксидазная активность молока повышалась в 2,0...2,6 раза, а нитрат- и нитритдегидрогеназные активности этого фермента – в 2...3 раза. Добавление аскорбиновой кислоты в количестве 0,01 % способствовало повышению ксантиноксидазной активности почти в 10 раз, а нитрат- и нитритдегидрогеназных активностей почти в 1,5 раза. Таким образом нитрат- и нитритдегидрогеназные активности ксантиноксидазы молока являются некоторым потенциальным источником снижения содержания в молоке нитратов и нитритов (Шидловская В. П., Смотракова Н. И., 1986; Шидловская В. П., Ананиади Л. И., Львов Н. П., 1990). Повышение активности фермента объясняется его высвобождением при разрушении ОШЖ и расщеплением молекулы фермента на субъединицы. Это подтверждается тем фактом, что после гомогенизации 70 % активности ксантиноксидазы обнаруживается в водной фазе молока. При сверхвысоких (400...600 МПа) давлениях гомогенизации молока наблюдается инактивация этого фермента, видимо, в результате сильного физического воздействия на его молекулу, о чем свидетельствуют нижеприведенные данные (Olsen К., Kristensen D. et al., 2004):

Величина воздействия 
(мин) давления гомогенизации, 
МПа при 25°С

Снижение активности 
ксантиноксидазы, 
% от исходной в сыром молоке

400 (120)

17

500 (60)

46

600 (12)

83

Показано, что при двуступенчатой гомогенизации рекомбинированного молока при давлении 11,9...18,2 МПа (первая ступень) и 3,5...6,3 МПа (вторая ступень) активность ксантиноксидазы по сравнению с активностью фермента в негомогенизированном рекомбинированном молоке повышалась в 3...10 раз. Вместе с тем гомогенизация молока вызывает некоторое снижение термостойкости ксантиноксидазы (табл. 60), что, по-видимому, связано с большей подверженностью фермента тепловым воздействиям в результате высвобождения его из ОШЖ (Cerbulis J., Farrell H.M., 1977).

Таблица 60

Таблица 60

Ксантиноксидаза, десорбированная из ОШЖ молока при его механической обработке, в том числе при гомогенизации, может находиться в водной его фазе в свободной форме, связанной с нерастворимыми компонентами оболочек шариков жира или связанной с растворимыми липопротеиновыми фракциями. Количественное соотношение этих форм связи будет определять общую активность фермента в молоке.

Имеются данные о том, что активность лактопероксидазы при высоком давлении гомогенизации молока несколько снижается. Так, если при давлении 19,6 МПа и температуре 50 °С активность фермента не изменяется, то при 39,2 МПа она снижается на 25% исходного уровня в молоке. Поскольку лактопероксидаза не связана с ОШЖ или мицеллами казеина молока, высокое давление гомогенизации, видимо, оказывает сильное физическое воздействие на саму молекулу фермента, результатом чего является потеря ею активности.

На активность пероксид-дисмутазы гомогенизация влияет незначительно. Однако появляющиеся в молоке компоненты ОШЖ в результате их разрушения при гомогенизации, обладают способностью связывать пероксид-анионы (Hicks С, 1980). Таким образом, гомогенизация молока и одновременное действие пероксид-дисмутазы способствуют снижению возможных окислительных процессов в молоке путем воздействия пероксид-анионов.

Поскольку липаза и липопротеинлипаза в основном связаны с мицеллами казеина, то гомогенизация, вызывая их частичный распад на субмицеллы, способствует высвобождению части этих ферментов, а следовательно, и сближению их с субстратом – молочным жиром. Здесь играет роль еще и тот фактор, что новые белково-липидные оболочки мелких шариков жира, имея менее прочную структуру, более проницаемы для липаз. Так, установлено, что повышение давления гомогенизации молока с 1,75 до 14,0 МПа и дальнейшее хранение такого молока в течение 7 ч при 30 °С сопровождается соответствующим повышением количества СЖК в течение первых двух часов хранения. Затем скорость липолиза выравнивается при низких величинах давления гомогенизации – от 1,75 до 3,50 МПа, в то время как при 7,0...14,0 МПа липолиз молока заметно продолжается (рис. 45). При повторной гомогенизации молока образуется новый комплекс фермента с субстратом, что обусловливает возобновление липолиза. Наиболее опасны для развития липолиза температуры гомогенизации молока от 30 до 45 °С; при температуре 20 и 63 °С степень липолиза в гомогенизированном молоке значительно снижается.

Рис. 45. Образование СЖК в сыром

Рис. 45. Образование СЖК в сыром молоке в зависимости от давления гомогенизации и продолжительности выдержки молока при 30°С (Downey W. К., 1980):

1 – 0 МПа; 2 – 1,75 МПа; 3 – 2,10 МПа; 4 - 3,5 МПа; 5 - 7,0 МПа; 6 – 10,5 МПа; – 14,0 МПа

На рис. 46 показано, что в хранении при 7 °С цельного молока, гомогенизированного и пастеризованного при различных температурах, но с одинаковой выдержкой 10 с, активность липопротеинлипазы повышалась в обратной зависимости от температуры пастеризации. При температуре 70...75°С количество СЖК превышало предел возникновения в молоке горького вкуса.

Гомогенизация при давлении 10,7...21,5 МПа при 55 °С сборного цельного молока, полученного в асептических условиях, которое хранили при 4...6°С в течение 7 сут и затем пастеризовали при 72,2...78,9 °С с одинаковой выдержкой 16 с, не влияла на термическую инактивацию липаз молока (величины АДУ, практически, не изменялись и оставляли от 1,6..1,7 до 0,9 соответственно) (Shipe  W.F., Senyk G. F., 1981).

Рис. 46. Изменение содержания СЖК

Рис. 46. Изменение содержания СЖК при хранении цельного гомогенизированного молока пастеризованного при различных температурах с выдержкой 10 с, пунктиром отмечена величина предела появления в молоке горечи (по Driessen F. М., 1986)

При гомогенизации молока следует ожидать и повышение активности щелочной фосфатазы, поскольку около 50% этого фермента связано с ОШЖ. Однако результаты исследований показывают, что в негомогенизированном и гомогенизированном молоке при давлении 13,8...24,1 МПа и температуре 34...35 °С различие в величинах активности фермента было небольшим – (2750±60) ед.[2]/мл. Некоторое снижение активности фермента можно объяснить частичным физическим воздействием гомогенизации как механического фактора на молекулу фермента. Вместе с тем установлено, что при вышеуказанных параметрах гомогенизации молока возможность реактивации фермента снижается (коэффициент корреляции составляет – 0,94). Следовательно, гомогенизация вызывает такие изменения в молекуле щелочной фосфатазы, которые, не повышая ее активности, изменяют структуру молекулы таким образом, что она теряет способность к восстановлению после тепловой обработки молока.

Установлено, что гомогенизация сырого цельного молока при давлении ≤200 МПа при 20°С неадекватна высокотемпературной пастеризации в части инактивации щелочной фосфатазы. Однако частичная инактивация может иметь место. Этот фермент устойчив и к более высокому давлению, например, после 400 МПа в течение 60 мин при 20°С, хотя степень инактивации, как правило, увеличивается (Haues М. G., Kelly А. L., 2003).

Двуступенчатая гомогенизация молока ≈ 3,5 и 14,1 МПа соответственно вызывает освобождение из ОШЖ ≈ 5 % сфингомиелинфосфодиэстеразы I и ≈ 40 и 50 % 5'-нуклеотидазы и кислой фосфатазы соответственно.

Установлено определенное влияние гомогенизации на активность нативных протеиназ молока – плазмина и плазминогена (табл. 61).

Таблица 61

 Таблица 61

1) Негомогенизированное сырое молоко (контроль), жир ≈ 4,0 %.

2) Гомогенизация при 18 МПа.

Из табл. 61 видно, что плазминоген был более чувствителен к высоким давлениям гомогенизации, чем плазмин, как без, так и с предварительным нагреванием молока. Так, при различных способах гомогенизации снижение активности плазмина, по сравнению с контролем, составило ≈ 2,5...3 раз, а плазминогена от ≈ 4,4 до 11 раз. При этом снижение активности плазмина незначительно зависело от вида гомогенизации и нагревания, в то время как активность плазминогена снижалась в заметно большей степени (≈ 7 и 11 раз) при двуступенчатой гомогенизацией без и с нагреванием молока, по сравнению с одноступенчатой (≈ 4,4 раз). Снижение активностей этих двух протеиназ происходит благодаря участию молочных белков, в том числе казеина, в создании новых оболочек жира, в результате чего структура казеина частично нарушается, что может иметь дестабилизирующее влияние на активности плазмина и плазминогена, а также благодаря сильному механическому воздействию на эти ферменты (Hayes М. G., Kelly A. L., 2003).

В противоположность рассмотренным выше ферментам, на активность которых определенно влияет гомогенизация молока, активность аденозиндеаминазы, практически, не изменяется при гомогенизации молока, нагретого до 65 °С (рис. 47).

Рис. 47. Влияние гомогенизации на активность

Рис. 47. Влияние гомогенизации на активность аденозиндеаминазы (Martin D., Kiesner С. et al., 1998):

– сырое молоко; 2 – пастеризованное молоко (65 °С)

Таким образом, вследствие гомогенизации молока при параметрах, обычно используемых в производстве или значительно больших для случаев альтернативы тепловой обработке, структура и местоположение молекул ферментов изменяется, что отражается на тех или иных их свойствах. В целях предотвращения повышения активности, например, ксантиноксидазы, липазы и протеиназ молоко следует подвергать гомогенизации только до его пастеризации.

Не следует гомогенизировать молоко повторно и смешивать сырое негомогенизированное молоко с гомогенизированным.

 

яндекс.ћетрика